CONTINUACION:
1.-Aminoácidos: a)estructura general,
b)propiedades, c)concepto de aminoácido esencial. Cita tres
ejemplos.
Aminoácidos son compuestos orgánicos con un
grupo funcional amino y un grupo funcional ácido o carboxilo.
Propiedades:
Físicas:
Sólidos
Cristalinos
de alto punto de fusión
solubles en agua
Químicas:
comportamiento anfótero
Aminoácido esencial es aquel que el organismo no
puede sintetizar y debe tomarlos en la dieta.
Ejemplos: leucina, lisina, metionina.
2.-Desnaturalización de las proteínas. Contesta
las siguientes cuestiones: a)concepto, b)¿qué factores
desnaturalizan las proteínas?,c)¿qué tipos de enlaces se rompen
durante el proceso?,d)¿puede ser reversible?
Desnaturalización de la proteína, cuando pierde
su solubilidad y puede perder su configuración, dejando de ser
funcional y precipita. Se debe a la rotura de los diversos tipos de
enlaces y atracciones que mantenían estables sus estructuras,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Los factores que desnaturalizan las proteínas
son: cambios significativos de pH, de concentración salina, de
temperatura y de agitación molecular.
Los enlaces que se rompen son los que afectan a su
estructura secundaria, terciaria y cuaternaria.
En algunas ocasiones, si los cambios no han sido
importantes y se recuperan las condiciones normales de pH,
temperatura, concentración o agitación molecular, la proteína
puede volver a recuperar su conformación espacial porque la
desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos de la
estructura primaria. Al proceso se denomina renaturalización.
3.-En relación con la estructura
de las proteínas:
a)Defina en qué consiste la
estructura primaria de una proteína.
b)Mencione dos tipos de
estructuras secundarias y señale qué tipo de enlaces
mantienen estas estructuras.
c)Explique en qué consiste la
estructura cuaternaria de las proteínas y mencione un
ejemplo.
d)Indique cómo se denomina el
proceso por el que una proteína pierde su estructura
terciaria o globular y cite
una causa que lo desencadene.
La estructura primaria de una
proteína es la secuencia de aminoácidos que componen la cadena
polipeptídica de la proteína, es decir, el número, los aminoácidos
que la forman y su orden exacto.
Dos tipos de estructura secundaria
es la alfa – hélice y la beta. Con enlaces de puentes de
hidrógeno.
La estructura cuaternaria se
produce cuando se unen varias cadenas polipeptídicas iguales o
distintas entre sí, mediante enlaces débiles, originando un
complejo proteico. Esta estructura no se da en todas las proteínas,
muchas son funcionales con estructura terciaria. Un ejemplo de
proteína con estructura cuaternaria es la hemoglobina con cuatro
cadenas polipeptídicas iguales dos a dos.
La estructura terciaria se puede
perder por un aumento significativo de temperatura y se denomina
desnaturalización.
4.-¿Qué son los aminoácidos?¿en
qué consiste su comportamiento anfótero?.Escribe la reacción de
síntesis de un dipéptido y explica cómo se forma el enlace
peptídico.
Los aminoácidos son compuestos
orgánicos con un grupo funcional amino y un grupo funcional ácido o
carboxilo.
Comportamiento anfótero de los
aminoácidos es que en solución acuosa pueden actuar como ácidos o
como bases, dependiendo del pH del medio, contribuyendo así a
equilibrar el pH del medio.
Ver los apuntes. Página 65 del
libro.
El enlace peptídico es covalente,
se forma al reaccionar el grupo carboxilo de un aminoácido con el
grupo amino del siguiente, desprendiéndose una molécula de agua.
5.-Desnaturalización de las proteínas:
a)concepto, b)causas y consecuencias, c)¿qué tipos de enlaces se
rompen en este proceso?, d)¿puede ser reversible?
Desnaturalización de la proteína, cuando pierde
su solubilidad y puede perder su configuración, dejando de ser
funcional y precipita. Se debe a la rotura de los diversos tipos de
enlaces y atracciones que mantenían estables sus estructuras,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Los factores que desnaturalizan las proteínas
son: cambios significativos de pH, de concentración salina, de
temperatura y de agitación molecular.
Los enlaces que se rompen son los que afectan a su
estructura secundaria, terciaria y cuaternaria.
En algunas ocasiones, si los cambios no han sido
importantes y se recuperan las condiciones normales de pH,
temperatura, concentración o agitación molecular, la proteína
puede volver a recuperar su conformación espacial porque la
desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos de la
estructura primaria. Al proceso se denomina renaturalización.
6.-Escribe la fórmula de un
aminoácido que presente isomería óptica y otro que no presente
esta propiedad, razonándolo.
Ver página 62 y pensarlo. Todos
los aminoácidos constituyentes de proteínas son L – alfa –
aminoácidos.
Con
la única excepción de la glicocola, en todos los µ-aminoacidos el
C? es asimétrico, de manera que muestran actividad óptica. Esta
propiedad se presenta en todos los compuestos capaces de existir en
dos formas cuyas estructuras son imagenes especulares, y consiste en
la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada bien hacia la
derecha, dextrorrotatoria o
bien a la izquierda, levorrotatoria.
Por
referencia con la molécula de gliceraldehido que posee dos
estereoisómeros enantiomeros que se designan con las letras D- y L-,
los aminoacidos puden existir en estas dos formas enantioméricas.
Así el grupo carboxilo de la alanina puede relacionarse
estericamente con el aldehido y el grupo amino con el hiroxilo lo que
resulta:
La
nomenclatura D y L es independiente de la dirección de rotación del
plano de la luz polarizada que muestren los isomeros. Los simbolos L
y D se refieren por tanto a la configuración absoluta y no a la
dirección de rotación. De manera que pueden existir formas D y L
dextro y levorrotatorias. Por ejemplo la L-Alanina es
dextrorrotatoria y la L-Prolina es levorrotatoria, sus
respectivas formas D hacen girar el plano de la luz polarizada con
identicos angulos pero en direcciones opuestas.
Todos
los aminioacidos que aparecen en la naturalesza y se han hallado en
las proteínas pertenecen a la serie L. Sin embargo cuando se
sintetizan aminoacidos en el laboratorio se obtinen mezclas
equimoleculares de las formas D y L denominadas racematos.
7.-Estructura secundaria de las
proteínas en a-hélice.¿Influye en esta estructura la naturaleza de
los aminoácidos?
La alfa – hélice es como una
cinta dispuesta en espiral. En ella siempre quedan en la misma
dirección los oxígenos de los grupos C=O y los hidrógenos de los
grupos N – H, estableciéndose entre ellos puentes de hidrógeno
que son responsables de su estabilidad. Sí que influye en esta
estructura la naturaleza de los aminoácidos, pues es típica de las
proteínas filamentosas.
8.-Realiza una reacción de
síntesis entre los siguientes compuestos:
COOH
COOH
COOH
CH-NH
CH-NH CH-NH
CH
CH
CH
OH
SH
SERINA
CISTEÍNA ALANINA
¿Cómo se llama el compuesto
resultante? Si el compuesto obtenido se repitiera tres veces, ¿cómo
se llamaría el resultante?
Tripéptido
Polipéptido
9.-¿Cuántos enlaces peptídicos
tendrá una proteína que consta de 1478 aminoácidos? Razona la
respuesta. Escribe una reacción de síntesis de un dipéptido.
Dos menos, porque necesitamos que
queden los terminales.
Página 65 del libro.
10.-Las glucoproteínas: concepto
e importancia biológica.
Heteroproteína cuyo grupo
prostético es un glúcido.
Coagulación, mucus lubricante,
estimulante.
11.-Cita tres holoproteínas
filamentosas indicando su función.
Colágeno en tejidos conectivos,
dermis, tendones, cartílagos.
Alfa y beta queratinas en
epidermis, pelo, plumas, uñas, escamas, picos.
Elastinas en tejidos conjuntivos.
12.-Describe una proteína
filamentosa, una globular y una heteroproteína. Pon un ejemplo de
cada una.
Proteínas filamentosas son
insolubles en agua y se encuentran en los animales. Constituidas por
varios polipéptidos que forman cadenas paralelas que se enrollan
entre si formando fibras. Ejemplo: colágeno.
Proteínas globulares tienen
estructura globular y compleja. La mayoría son solubles en agua, o
bien en disoluciones polares. Ejemplo histonas.
Heteroproteínas, además de
aminoácidos presentan algún otro tipo de moléculas o grupo
prostético.
13.-Protaminas e histonas:
identificarlas y di cuál es su importancia biológica.
Protaminas son proteínas muy
básicas globulares y muy pequeñas, que solo se encuentran en el
núcleo de los espermatozoides, compactando el ADN.
Histonas son proteínas básicas
globulares, de baja masa molecular y que se encuentran en el núcleo
de las células eucariotas, excepto en los espermatozoides, sirviendo
como soporte para empaquetar el ADN. Desempeñan un papel importante
en los procesos de regulación genética.
14.-Hidroliza el siguiente
compuesto y nombra dicho compuesto y los productos resultantes:
CH
CO NH CH
HOOC
NH CH CO NH
CH
15.-Los aminoácidos en disolución
muestran un comportamiento anfótero.¿Qué quiere decir esto? ¿qué
ventaja biológica representa?
16.-¿Qué es y cómo se forma un
enlace peptídico? Si en una proteína hay 523 enlaces peptídicos,
¿de cuántos aminoácidos consta?
17.-Proteínas: a)la compleja
estructura de las proteínas se forma por sucesivos plegamientos de
la cadena de aminoácidos. Explica a que se deben y en qué consisten
los llamados plegamientos al azar en lámina b y en hélice a, b)al
calor, la clara de huevo se vuelve sólida siendo el proceso
irreversible. Razona por qué.
18.-Fíjate en las fórmulas de
los aminoácidos tirosina y ácido aspártico, y contesta a las
siguientes cuestiones:
- ¿Cuál será la carga eléctrica neta de la tirosina a pH ácido?
- ¿Y la del ácido aspártico a pH neutro?
Tirosina ácida negativa, pierde
el protón H
aspártico neutro
19-Enlaces covalentes y no
covalentes en las proteínas.
Covalentes son los enlaces
peptídicos de la estructura primaria.
No covalente son los enlaces de
puente de hidrógeno de la estructura secundaria y terciaria.
20.-Clasifica e indica la función
biológica de las siguientes proteínas: hemoglobina, colágeno,
inmunoglobulinas, insulina, glutenina, seroglobulinas, fibroína,
caseína, ribonucleasas y miosina.
Hemoglobina: transporte de oxígeno
en mamíferos y algunos anélidos.
Colágeno: función estructural en
tejidos conectivo, dermis, tendones, cartílagos.
Inmunoglobulinas: protectora y de
defensa.
Insulina: reguladora
glutenina: reserva en el gluten de
los cereales.
seroglobulinas: transporte de
hormonas.
Fibroína: insoluble con función
estructural en la seda.
Caseína: fosfoproteínas en la
leche, estabiliza las micelas.
Ribonucleasas: cataliza las
reacciones del ARN
Miosina: estructural muscular,
para la contracción.
21.-
Proteínas:
- La compleja estructura de las proteínas se forma por sucesivos plegamientos de la cadena de aminoácidos. Explique a qué se deben y en qué consisten los llamados plegamientos al azar, en lámina y en hélice .
- Al calor, la clara de huevo líquida se vuelve sólida siendo el proceso irreversible. Razone por qué.
22.-¿Qué
representa la siguiente molécula?
- ¿Qué tipo de enlace une las distintas unidades?
- Ponga 2 ejemplos de macromoléculas con este tipo de enlace.
- Cite alguna de las funciones biológicas de estas macromoléculas.
H O H O H
NH
---- C---NH----C----C----NH----C---NH----C---COO
CH H
CH OH
23.-Con
referencia a las proteínas.
- Defina estructura terciaria y cuarternaria.
- Explique el significado del término desnaturalización aplicado a las proteínas.
- Diga cuatro funciones de las proteínas indicando un ejemplo en cada caso.
24.- En
relación con las proteínas.
- ¿Qué es una proteína? Explique su formación.
- ¿Qué es la estructura primaria de la proteína? ¿por qué es tan importante? Razonando la respuesta, explique su relación con el ADN.
- Cite dos funciones de las proteínas y ponga un ejemplo en cada caso.
